каморка папыВлада - журнал Природа 1981-07 текст-12
каморка папыВлада
журнал Природа 1981-07 текст-12
Меню сайта

Поиск

Статистика

Друзья

· RSS 27.03.2017, 23:30

скачать журнал

<- предыдущая страница следующая ->

Биохимия
«Природа», 1981, № 7

Транспорт веществ в бактериальные клетки
В. Н. Гершанович

Владимир Наумович Гершанович, доктор биологических наук, профессор, руководитель лаборатории генетической регуляции биохимических процессов Института эпидемиологии и микробиологии им. Н. Ф. Гамалеи АМН СССР. Область научных интересов — транспорт веществ в бактериальную клетку, интеграция процессов транспорта углеводов и генетической регуляции обменных процессов в бактериальной клетке.

Жизнедеятельность любой клетки, в том числе и бактериальной, невозможна без поступления в нее питательных веществ. Именно поэтому проблема транспорта веществ в клетку занимает большое место в современной биологии. Мы хотим сказать о транспорте веществ в бактерии. Почему в бактерии? Прежде всего потому, что прокариотическая клетка — прекрасная модель, позволяющая приблизиться к пониманию механизмов транспорта в эвкариотах. Кроме того, сами бактерии играют большую роль в нашей жизни: например, их сегодня используют как продуценты важнейших белков. Как же осуществляется транспорт веществ в бактериальную клетку, каким образом углеводы, аминокислоты, неорганические ионы и т. д. проходят через гидрофобные мембраны и накапливаются в цитоплазме в относительно высоких концентрациях, иногда в тысячи раз превосходящих их содержание во внешней среде?
Многочисленные попытки понять механизмы транспорта веществ в клетку долгое время оставались безуспешными. Пока в середине 50-х годов на основе генетического анализа была впервые сформулирована концепция специфического белка — переносчика (пермеазы), обеспечивающего транспорт углеводов в клетку.
В 1956 г. в Пастеровском институте в Париже группа исследователей под руководством Ф. Моно, обнаружила необычные мутанты кишечной палочки. Эти мутанты не сбраживали молочный сахар — лактозу, хотя обладали неповрежденной системой утилизации этого углевода (как выяснилось потом, данная мутация локализовалась в y-гене lac-области хромосомы). Естественно было допустить, что такие мутанты не могут усваивать лактозу вследствие нарушения транспорта дисахарида в бактерию. А если это так, то в бактериях должен существовать белок — переносчик лактозы (и других галактозидов), синтез которого детерминируется y-геном.
Действительно, такой белок, названный пермеазой 1, был выделен и очищен в 1965 г. американскими исследователями Ф. Фоксом и Е. Кеннеди. Пермеаза галактозидов (так называемый М-белок) оказалась гидрофобным полипептидом с молекулярной массой порядка 35 тыс. Д.
1 Обычно окончание «аза» присваивают белкам-ферментам. Однако, в отличие от ферментов, которые модифицируют субстрат, пермеазы катализируют транспорт веществ в клетку, не изменяя их. Между тем термин «пермеаза» прочно укоренился в научной литературе и его использование вполне правомочно.
В настоящее время известно огромное количество пермеаз. Каждая пермеаза — это белок, реагирующий с относительно небольшой группой химически родственных соединений. Вероятно, поэтому в цитоплазматической мембране содержится относительно большое количество белков-переносчиков. Согласно последним данным Б. Бахман и К. Лоу, из тысячи известных генов на хромосоме Е. coli около 70 кодируют синтез различных пермеаз. Это несомненное доказательство чрезвычайной важности пермеаз в физиологии микробной клетки.
Однако было бы ошибочно думать, что все пермеазы одновременно присутствуют в бактериях. Биосинтетический аппарат бактерий работает крайне экономично, и появление многих белков-переносчиков строго зависит от условий существования микробной клетки. Например, пермеаза галактозидов образуется у Е. coli только в ответ на добавление во внешнюю среду лактозы или ее аналогов, а высокоэффективная пермеаза для ионов К+ у тех же бактерий синтезируется только в условиях, когда концентрация катиона снижается до минимальных значений. Однако многие пермеазы все же постоянно присутствуют в бактериях независимо от условий их роста. К ним относятся, например, белки-переносчики для большинства аминокислот.
Что же нам сегодня известно о транспорте веществ в бактериальную клетку? Начнем с классификации. Транспорт веществ в бактерии через цитоплазматическую мембрану может осуществляться тремя путями. Активный транспорт — это перенос вещества против градиента концентрации, т. е. из области с более низкой концентрацией в область с более высокой концентрацией субстрата. Активный транспорт обязательно сопряжен с энергетическими затратами. Облегченная диффузия, напротив, не зависит от работы энергетического аппарата бактерий и никогда не приводит к аккумуляции веществ в клетке в концентрациях, больших, чем во внешней среде. Третий тип транспорта, так называемая транслокация групп сопровождается обязательной химической модификацией субстрата, в результате чего в клетку проникают образующиеся при этом продукты. Например, большое количество углеводов и спиртов-гекситов у Е. coli в процессе транспорта фосфорилируется.
Итак, все транспортные процессы обязательно связаны с функцией определенных белковых компонентов. В силу этого реакции, катализируемые пермеазами, во многом напоминают ферментативный катализ: они угнетаются ядами, реагирующими с белками, зависят от температуры, отличаются достаточно строгой специфичностью по отношению к субстрату и т. д. Наконец, транспортные процессы подчиняются законам ферментативной кинетики, что позволяет, хотя и с некоторыми оговорками, количественно оценивать величину сродства пермеаз к субстратам или скорости транспортных реакций.
Прежде чем подробно рассматривать механизмы транспорта, напомним, как устроены мембраны бактерий.

МЕМБРАННЫЕ СТРУКТУРЫ БАКТЕРИЙ
Издавна все бактерии по их способности окрашиваться специальными красителями по методу Грама делят на две большие группы на грамположительные и грамотрицательные. Основу клеточной оболочки обеих групп бактерий составляют клеточные стенки, построенные из длинных углеводных (гликановых) цепей с присоединенными к ним короткими пептидами (пептидогликановая цепочка). Под действием специального фермента отдельные пептидогликановые цепи сшиваются пептидными мостиками в единую макромолекулу — пептидогликан.
Пептидогликан представляет собой прочную каркасную структуру, обеспечивающую форму бактериальной клетки и ее устойчивость к действию физических факторов окружающей среды. Поскольку в нашей статье речь пойдет о грамотрицательных бактериях, мы остановимся только на строении мембранных структур этой группы бактерий.
Наружная мембрана грамотрицательных бактерий, расположенная снаружи от клеточной стенки, состоит из липополисахаридов, белков, фосфолипидов и липопротеинов. Подсчитано, что на 1 мкм2 поверхности наружной мембраны расположено 10-5 молекул липополисахаридов, 10-5 молекул белка, 10-6 молекул фосфолипидов, 10-6 остатков жирных кислот в составе липопротеина. Состав наружной мембраны и определяет ее гидрофобные свойства. Крайне важно, что некоторые из белков наружной клеточной мембраны (например, белок 1) пронизывают ее насквозь и довольно прочно при помощи ионной связи соединены с пептидогликаном 2. Три молекулы этого белка образуют единую структуру — своеобразный гидрофильный канал диаметром порядка 1 нм, проходящий через всю толщу наружной клеточной мембраны.
2 Dirienzo J. M., Nakamura K., Inonyc M. Ann. Rev. Biochem., 1978, v. 47, p. 481.
Вторая гидрофобная мембрана, расположенная глубже клеточной стенки,— это цитоплазматическая мембрана. Согласно современным представлениям, она имеет жидкую мозаичную структуру и включает в себя фосфолипиды и белки. В цитоплазматической мембране бактерий сосредоточены ферменты биологического окисления, а также мембранная часть такого важного фермента, как Са2+ -Mg2+ -зависимой АТФазы. Именно в цитоплазматической мембране встроены и пермеазы, обеспечивающие транспорт веществ в клетку. Между клеточной стенкой и цитоплазматической мембраной у грамотрицательных бактерий находится периплазматическое пространство (периплазма), в котором содержатся ферменты, защищающие клетку от воздействий чужеродных химических соединений, и так называемые связывающие белки, также участвующие в транспорте. Связывающие белки обладают глобулярным строением, имеют молекулярную массу порядка 20—30 тыс. Д и, как правило, не содержат в своем составе цистеина.

НАЧАЛО ТРАНСПОРТА ВЕЩЕСТВ В БАКТЕРИИ
Молекулярные механизмы транспорта веществ в бактерии стали изучать относительно недавно. В настоящее время большое количество лабораторий как за рубежом, так и в СССР на различных объектах исследует транспорт самых разных соединений. Поэтому и возникают определенные трудности при попытке обобщить механизмы бактериального транспорта в целом, ибо пока еще нельзя проследить все этапы поступления различных веществ, например, только в Е. coli. Структура этой главы может показаться несколько фрагментарной, однако мы попытались суммировать основные достижения, касающиеся начальных этапов транспорта веществ в микробную клетку.
Бактериальная клетка размножается крайне быстро. Например, кишечная палочка Е. coli в активной фазе роста менее чем за час увеличивает свою популяцию вдвое в среде, содержащей в качестве единственного источника углерода, например, глюкозу и азота — хлористый аммоний. Но та же самая кишечная палочка может использовать различные источники углерода и азота для своего роста и размножения (углеводы, аминокислоты, органические кислоты, полипептиды и т. д.) в самых малых количествах. Помимо всего прочего, для жизнедеятельности бактерий нужны неорганические ионы, а иногда и витамины. Но каким образом водорастворимые (или гидрофильные) вещества преодолевают у грамотрицательных бактерий два гидрофобных барьера проницаемости? В середине 70-х годов стало известно, что поры, образуемые белками в наружной клеточной мембране, дают возможность водорастворимым веществам вступать в контакт как с белками периплазмы, так и белками-переносчиками. Гидрофильные поры, собранные при участии белка 1, позволяют диффундировать в периплазму веществам, имеющим молекулярную массу не более 700—800 Д. Далее вещества должны преодолеть второй гидрофобный барьер — цитоплазматическую мембрану. Как это происходит? После поступления в периплазму белок-переносчик, равно как и связывающий белок, должны прежде всего «узнать» свой субстрат. Рассмотрим на примере пермеазы галактозидов, как осуществляется «узнавание» субстратов лактозы и мелибиозы. Мелибиоза, как и лактоза, транспортируется в бактерии при участии М-белка. В молекуле лактозы и мелибиозы можно заменить глюкозный (агликоновый) остаток на различные химические группы. При этом вновь полученные соединения будут также активно поступать в клетку. Наконец, можно без всякого ущерба для «узнавания» пермеазой заменить в субстрате кислородный мостик между двумя углеводами на другой двухвалентный анион, например серу. Но разрывы в галактозной части молекулы лактозы или мелибиозы приведут к тому, что полученные производные не будут реагировать с галактозидпермеазой.
Казалось бы, можно сделать однозначный вывод: для «узнавания» М-белком соответствующих дисахаридов необходим только неповрежденный (интактный) остаток галактозы. Но, как выяснилось недавно, и агликоновая часть молекулы лактозы и мелибиозы не столь уж безразлична для «узнавания» М-белком галактозидов. Например, если глюкозный остаток в молекуле лактозы восстановить до спирта — сорбита, то сродство полученного соединения к пермеазе галактозидов уменьшится в 10 раз. По-видимому, М-белок «узнает» свой субстрат по двум активным центрам, один из которых строго специфически связывает галактозную часть молекулы углевода, а другой менее специфично реагирует с агликоновой частью галактозида.
Интересно, как специфические пермеазы «узнают» полипептиды. Известно, что полипептиды с молекулярной массой менее 800 Д проникают через наружную клеточную мембрану без предварительного гидролиза до индивидуальных аминокислот (они расщепляются уже в цитоплазме бактерий). В транспорте полипептидов в Е. coli участвуют исключительно специфические пермеазы, не имеющие ничего общего с пермеазами аминокислот. Более того, дипептиды и олигопептиды имеют различные пермеазы. Для взаимодействия полипептида с переносчиком совершенно необходимо наличие протонированного азота на N-конце полипептида. Значит, С-конец полипептидов можно модифицировать, и это не должно отражаться на транспорте указанной группы соединений в Е. coli.
Следующий пример наглядно иллюстрирует это положение. Гомосеринфосфат является предшественником синтеза ряда аминокислот у бактерий, и в частности треонина. При этом гомосеринфосфат не проникает из внешней среды в цитоплазму бактерий. Однако его все же можно ввести в бактериальную клетку, предварительно «привязав» пептидной связью к С-концу какого-нибудь дипептида. Это и сделал американский исследователь Ч. Джилварг, синтезировавший дилизилгомосеринфосфат. Полученный трипептид стали добавлять к Е. coli, которые имели одновременно две мутации, одна из которых приводила к ауксотрофности (т. е. к пищевой потребности) по лизину, а другая по треонину. Дилизилгомосеринфосфат полностью устранял ауксотрофность по обеим аминокислотам, а это значит, что дилизилгомосеринфосфат проникает в Е. coli, гидролизуется затем протеазами до свободного лизина и гомосеринфосфата и удовлетворяет таким образом пищевые потребности ауксотрофов как в лизине, так и в треонине.
В некоторых случаях пермеаза «узнает» не сам субстрат, а его комплекс с тем или иным соединением. Так, например, обстоит дело с поступлением в бактерии ионов железа. Многие трехвалентные соли железа относительно плохо растворимы в воде. Чтобы облегчить их транспорт, бактерии Е. coli и Salmonella typhimurium вырабатывают соединение энтерохолин, которое связывает Fe+3 и обеспечивает поступление катиона в клетку при участии соответствующей пермеазы. Вообще же, следует отметить, что Е. coli имеют минимум четыре транспортные системы для Fe+3. В общей сложности Е. coli синтезируют до 20 различных белков, имеющих отношение к поступлению железа в бактерию.
Вполне естественно, что белки-переносчики «узнают» субстрат только тогда, когда его концентрация достаточно высока. Но оказывается, что для одного и того же вещества бактерия может иметь несколько пермеаз, что позволяет ей приспособиться к различным условиям существования. Например, на хромосоме Е. coli к настоящему времени известно 9 генов, ответственных за поступление в клетку такого жизненно важного катиона, как К+. Если концентрация К + в среде очень мала (порядка 10-6 М), то он попадает в клетку через систему Kdp. Если концентрация К+ в среде велика, то система Kdp перестает функционировать и начинает работать система TrKa (сродство к субстрату этой системы на три порядка выше). На этом примере мы видим, насколько различны по своим кинетическим параметрам транспортные системы для одного и того же катиона и как эти системы «узнают» или «не узнают» свой субстрат в зависимости от его концентрации во внешней среде.
В заключение следует отметить, что в тех случаях, когда в транспорте веществ участвуют связывающие белки, находящиеся в периплазме, в процессе поступления вещества в клетку происходит еще один дополнительный акт «узнавания» субстрата. Так, например, белок, связывающий неорганический фосфат у Е. coli, реагирует только с этим анионом, а не с сульфатом, для которого существует особый специфический связывающий белок в периплазме.

ПЕРЕНОС СУБСТРАТА В ЦИТОПЛАЗМУ БАКТЕРИЙ
После «узнавания» транспортными белками того или иного соединения начинается собственно транспорт, т. е. вещество от наружной поверхности цитоплазматической мембраны поступает внутрь клетки. Наши знания об этом процессе крайне малы и подчас не выходят за рамки спекулятивных размышлений. Было предложено немало моделей переноса веществ в цитоплазму бактерий, но все они, как правило, лишены экспериментальных доказательств.
Активный транспорт у грамотрицательных бактерий четко подразделяется на две категории: транспорт, протекающий при участии связывающих белков, и транспорт, только опосредованный пермеазой. Ни активный транспорт, ни облегченная диффузия не модифицируют субстрат при переносе его через цитоплазматическую мембрану. При транслокации групп субстрат при переходе через мембрану одновременно претерпевает химическую модификацию.
Естественно, что в процессе активного транспорта вещество как бы «накачивается» внутрь бактерий. Например, при транспорте К+ через Kdp-систему внутриклеточная концентрация катионов может в 10-6 превышать его содержание во внешней среде.
В начале 70-х годов в литературе появилось несколько работ, которые в какой-то мере приближают нас к пониманию механизма работы белка-переносчика. Группа американских исследователей во главе с Т. Вилсоном получила необычную мутацию в у-гене Е. coli, который детерминирует синтез пермеазы галактозидов. Однако эта мутация не лишала бактерии способности утилизировать галактозиды из внешней среды. У мутанта, описанного Т. Вилсоном, активный транспорт сменялся на облегченную диффузию. Далее выяснилось, что у полученного мутанта отсутствует симпорт (т. е. одновременное поступление двух соединений на одном переносчике) лактозы и Н+. Отсюда можно сделать ряд важных выводов.
Во-первых, в М-белке имеется особый центр протонирования, связывающий Н+, во-вторых, активный транспорт лактозы протекает обязательно в симпорте с Н+, в-третьих, активный транспорт и облегченная диффузия катализируются одной и той же пермеазой, и в-четвертых, движущей силой для транспорта лактозы является электрохимический потенциал ионов Н+3.
3 West J. С. Biochim. et Biophys. Acta, 1980, v. 604, p. 91.
Действительно, бактериальная клетка в процессе метаболизма генерирует определенную величину электрохимического потенциала (порядка — 220 мВ у внутренней поверхности мембраны). Генерация электрохимического потенциала у бактерий происходит либо за счет работы окислительно-восстановительной цепи, либо благодаря функции Са2+ -Mg2+ -зависимой АТФазы. Изложенные факты полностью укладываются в широко известную теорию хемиосмотического сопряжения П. Митчелла 4.
4 Природа, 1981, № 1, с. 103.
Но все же зачем нужно присоединение иона водорода к галактозидпермеазе? Вряд ли присоединение одного протона к относительно большой молекуле белка существенно изменит его общий заряд, однако локальные конформационные изменения в молекуле белка вполне возможны.
По-видимому, протонированная пермеаза обладает во много раз большим сродством к субстрату, чем белок-переносчик без иона Н+ у внутренней поверхности цитоплазматической мембраны, и во-вторых, постоянная генерация электрохимического потенциала ионов Н+ у бактерий — необходимое условие для активного транспорта веществ из внешней среды в цитоплазму.
Вторая категория процессов, относящихся также к активному транспорту, проходит при участии связывающих белков периплазмы. Например, в транспорте аминокислоты гистидина в интактные бактерии S. typhimurium участвуют два белка: связывающий белок и пермеаза гистидина. Утрата связывающего белка в результате мутации не исключает поступление гистидина в бактерии. Однако в отсутствие связывающего белка сродство пермеазы к гистидину уменьшается почти в тысячу раз. Утрата пермеазы (при наличии связывающего белка в периплазме) приводит к полной блокаде транспорта гистидина. Значит, связывающий белок только каким-то образом увеличивает сродство пермеазы гистидина к субстрату, а в качестве белка-переносчика через цитоплазматическую мембрану выступает одна пермеаза. Взаимодействуют ли между собой эти два белка в процессе транспорта гистидина? Оказалось, что можно получить мутанты S. typhimurium по связывающему белку, у которых, несмотря на нормальное связывание гистидина, транспорт этой аминокислоты все же будет резко нарушен. Исходя из полученных данных американская исследовательница Г. Эймз предположила, что связывающий белок имеет два центра, один из которых реагирует с гистидином (центр I), и другой — с пермеазой (центр II). У мутантов тогда должен быть поврежден именно центр II. Но если это так, то, вероятно, можно получить мутации в пермеазе, которые позволят ему взаимодействовать со связывающим белком. Эймз действительно получила подобную мутацию5.
5 Ames G. F., Spudich E. N. Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A., 1976, v. 73, p. 1877.
Следует отметить, что на одну клетку S. typhimurium приходится приблизительно 200 молекул пермеазы и 2 тыс. молекул связывающего белка. Зачем клетке нужен десятикратный избыток связывающего белка по отношению к пермеазе? По-видимому, связывающие белки свободно диффундируют в пермеазе, и вероятность «узнавания» ими соответствующих пермеаз будет тем больше, чем выше их отношение
связывающий белок / пермеаза.
Молекулярные механизмы активации пермеазы связывающими белками пока неясны. Однако в последние годы выяснилось другое интересное обстоятельство. Транспортные механизмы, работающие при участии связывающих белков, как правило, не зависят от электрохимического потенциала ионов Н+ на мембране, но обязательно требуют образования в клетке аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). Например, транспортные системы, работающие при участии связывающих белков, совершенно нечувствительны к ядам, нивелирующим потенциал на цитоплазматической мембране (к «разобщителям»), в отличие от пермеаз, функционирующих вне связи с белками периплазмы.
Интересную разновидность транспортных процессов у бактерий представляет транслокация групп. Например, в Е. coli при поступлении в клетку глюкоза фосфорилирируется при участии как мембранных, так и цитоплазматических белков. Работа этой системы строго зависит от фосфоенолпировиноградной кислоты, т. е. перенос глюкозы (а также ряда других углеводов и шестиатомных спиртов) сопряжен с энергетическими затратами клетки.
Транспорт пуриновых и некоторых пиримидиновых оснований (урацила) в Е. coli также происходит по типу транслокации групп; в данном случае в процессе переноса азотистых оснований к ним присоединяется фосфорибозильный остаток, отщепляемый от фосфорибозилпирофосфата. В результате в цитоплазме клетки накапливаются нуклеозидмонофосфаты. Интересно, что некоторые пуриновые нуклеозиды, прежде чем проникнуть в клетки, подвергаются фосфоролизу, в результате чего образуются рибозо-1-фосфат и свободные пуриновые основания, которые затем транспортируются в клетку по типу транслокации групп.
В пределах небольшой статьи мы попытались суммировать основные современные знания о транспорте веществ в бактерии. По-видимому, многие явления в области бактериального транспорта пока еще неясны. И прежде всего это касается работы белков-переносчиков в цитоплазматической мембране. Вопрос о том, какие молекулярные механизмы лежат в основе функционирования пермеаз, по сей день открыт. Но если огромные успехи в развитии энзимологии были обусловлены получением в достаточных количествах высокоочищенных ферментов, то исследование белков-переносчиков, по всей видимости, невозможно, пока не будут разработаны относительно простые методы их выделения.
Очистка пермеаз — дело во много раз более сложное, чем выделение индивидуальных ферментов. Достаточно разрушить клетку, как мы лишаемся надежных критериев, позволяющих судить о наличии или отсутствии данного белка-переносчика в той или иной фракции. Кроме того, пермеазы крайне гидрофобны, что не позволяет их экстрагировать из мембранных структур, например, обычными буферными растворами. Сейчас можно только удивляться, насколько остроумными были подходы Ф. Фокса и Е. Кеннеди, которые 15 лет назад впервые очистили галактозидпермеазу. Но содержание галактозидпермеазы в полностью индуцированных Е. coli относительно невелико: всего 1,4% от общего содержания белка в цитоплазматической мембране. Однако количество М-белка в мембране можно увеличить более чем в 10 раз, если бактерии будут содержать так называемую мультиколийную плазмиду, т. е. внехромосомную детерминанту у-гена, дающую в клетке сразу много копий этого гена. Конечно, при содержании галактозидпермеазы в мембране в количестве 15% от общего количества белков проблема очистки переносчика значительно упрощается. В последние годы решен такой важный методический вопрос, как выделение белков-переносчиков из цитоплазматической мембраны в нативном состоянии с помощью специальных соединений. Для этой цели сегодня используют, например, тритон Х-100, диметилсульфоксид и др.
На сегодня уже очищено несколько белков-переносчиков из цитоплазматической мембраны бактерий: пермеазы галактозидов, L-пролина, L-аланина, фолиевой кислоты, дикарбоновых кислот и некоторые другие.
Но, пожалуй, наибольшего успеха в создании доступной модели белка-переносчика достигла в 1976—1977 гг. группа японских исследователей. Они очистили переносчик аминокислоты L-аланина из термофильных бактерий и встроили его в фосфолипидные везикулы. Одновременно в эти же везикулы встраивали систему генерации электрохимического потенциала — компоненты электрон-транспортной цепи: цитохром с и цитохромоксидазу. Добавляя к таким везикулам аскорбиновую кислоту, они наблюдали активный транспорт аланина.
Вероятно, сейчас можно с уверенностью сказать, что прогресс в изучении молекулярных механизмов функционирования белков-переносчиков у бактерий неизбежно связан с развитием генной инженерии, позволяющей получать штаммы бактерий с высоким содержанием иной пермеазы в цитоплазматической мембране, и последующим созданием искусственных систем, в которых можно in vitro моделировать работу выделенных белков-переносчиков. При этом обычные методы бактериальной генетики, позволившие впервые обнаружить белок-переносчик у Е. coli — пермеазу галактозидов, по-прежнему остаются одним из очень эффективных орудий для понимания механизмов поступления веществ в микробную клетку.

РЕКОМЕНДУЕМАЯ ЛИТЕРАТУРА
Бергельсон Л. Д. БИОЛОГИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ. М.: Наука, 1975.
Гершанович В. Н. БИОХИМИЧЕСКИЕ И ГЕНЕТИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ ПЕРЕНОСА УГЛЕВОДОВ В БАКТЕРИАЛЬНУЮ КЛЕТКУ. М.: Медицина, 1973.
Гершанович В. Н. ТРАНСПОРТ АМИНОКИСЛОТ, ПОЛИПЕПТИДОВ И ОРГАНИЧЕСКИХ КИСЛОТ У БАКТЕРИЙ. М.: Медицина, 1977.
Гершанович В. Н. БИОХИМИЯ И ГЕНЕТИКА ТРАНСПОРТА ИОНОВ У БАКТЕРИЙ. М.: Медицина, 1980.
Скулачев В. П. ТРАНСФОРМАЦИЯ ЭНЕРГИИ В БИОМЕМБРАНАХ. М.: Наука, 1972.

Схематическое изображение клеточной поверхности грамотрицательных бактерий.


<- предыдущая страница следующая ->


Copyright MyCorp © 2017
Конструктор сайтов - uCoz